Abstract
References
- [116] Stefani, M.; Dobson, C.M. Protein aggregation and aggregate toxicity: new insights into protein folding, misfolding diseases and biological evolution. J. Mol. Med. (Berl.) 2003; 81, 678-699.
- [117] Soto, C.; Castilla, J. The controversial protein-only hypothesis of prion propagation. Nat. Med. 2004; 10 Suppl: S63-67.
- [118] Jarrett, J.T.; Lansbury, P.T. Jr. Seeding "one-dimensional crystallization" of amyloid: a pathogenic mechanism in Alzheimer's disease and scrapie? Cell. 1993; 73, 1055-1058.
- [119] Donne, D.G.; Viles, J.H.; Groth, D.; Mehlhorn, I.; Ja-mes, T.L.; Cohen, F.E.; Prusiner, S.B.; Wright, P.E.; Dyson, H.J. Structure of the recombinant full-length hamster prion protein PrP(29-231): the N terminus is highly flexible. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997; 94, 13452-13457.
- [120] Liemann, S.; Glockshuber, R. Transmissible spongiform encephalopathies. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998; 250, 187-193.
- [121] Prusiner, S.B.; Scott, M.R. Genetics of prions. Annu. Rev. Genet. 1997; 31, 139-175.
- [122] Tranulis, M.A. Influence of the prion protein gene, Prnp, on scrapie susceptibility in sheep. APMIS 2002; 110, 33-43.
Abstract
Alzheimer, Parkinson, Huntington ve prion hastalıkları
gibi nörodejeneratif bozukluklarda ortak özellik, yanlış katlanma gösteren
spesifik proteinlerin kümelenmesi ve geniş amiloid fibril ya da plakların
oluşumudur. Son bulgular küçük soluble oligomerlerin nöronal yetersizlikten
öncelikli olarak sorumlu olduğunu göstermiştir. Glikozilfosfatidilinozitol
(GPI) çapalı hücresel bir glikoprotein olan prion proteini insan ve hayvanlarda prion hastalıkları olarak bilinen
transmissible spongiform ensefalopatilerin (TSE) patogenezinde önemli bir rol
oynamaktadır. Prion
hastalıklarında bu proteininin normal hücresel formu (PrPC)
hastalık etkeni izoforma (PrPSc) dönüşebilir. Prion proteinlerinin
bu yapısal dönüşüm sırasında kullandığı moleküler stratejiler henüz tam olarak
anlaşılamamış olmasına karşın bu proteinin nörodejeneratif hastalıkların
etyolojisinde ve patolojisinde merkezi bir rol oynadığı ve prion proteinlerini
kodlayan genlerin (Prnp) mutasyonları
ve polimorfizmlerinin hastalığa duyarlık açısından önemli etkilerinin olduğu
bilinmektedir. Öte yandan, çok sayıdaki çalışmaya karşın prion proteininin
patolojik ve fizyolojik koşullardaki rolleri tam olarak belirlenememiştir. Bu
derlemede, prion proteinlerinin yapısal özellikleri, hücre içi trafiği, olası
fizyolojik rolleri ve apoptozis ile ilişkisi özetlenmiştir.
Keywords
Apoptosis Prion protein Protein misfolding Signal transduction Apoptozis Prion proteini Protein yanlış katlanması Sinyal transdüksiyonu
References
- [116] Stefani, M.; Dobson, C.M. Protein aggregation and aggregate toxicity: new insights into protein folding, misfolding diseases and biological evolution. J. Mol. Med. (Berl.) 2003; 81, 678-699.
- [117] Soto, C.; Castilla, J. The controversial protein-only hypothesis of prion propagation. Nat. Med. 2004; 10 Suppl: S63-67.
- [118] Jarrett, J.T.; Lansbury, P.T. Jr. Seeding "one-dimensional crystallization" of amyloid: a pathogenic mechanism in Alzheimer's disease and scrapie? Cell. 1993; 73, 1055-1058.
- [119] Donne, D.G.; Viles, J.H.; Groth, D.; Mehlhorn, I.; Ja-mes, T.L.; Cohen, F.E.; Prusiner, S.B.; Wright, P.E.; Dyson, H.J. Structure of the recombinant full-length hamster prion protein PrP(29-231): the N terminus is highly flexible. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997; 94, 13452-13457.
- [120] Liemann, S.; Glockshuber, R. Transmissible spongiform encephalopathies. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998; 250, 187-193.
- [121] Prusiner, S.B.; Scott, M.R. Genetics of prions. Annu. Rev. Genet. 1997; 31, 139-175.
- [122] Tranulis, M.A. Influence of the prion protein gene, Prnp, on scrapie susceptibility in sheep. APMIS 2002; 110, 33-43.
Details
| Subjects | Engineering |
|---|---|
| Journal Section | Articles |
| Authors | |
| Publication Date | June 30, 2017 |
| Published in Issue | Year 2017 |